Протеаза Какви са
Протеолизата е основен процес за много биологични функции, включително храносмилане, коагулация на кръвта, обработка на хормони и апоптоза (програмирана клетъчна смърт)
Протеазите са изключително разнообразни и могат да бъдат класифицирани според техните каталитични механизми, субстратни специфики и структури. Трите основни класа протеази са:
* Серин протеази , които използват серинов остатък в активното си място, за да атакуват пептидната връзка. Сериновите протеази включват трипсин, химотрипсин и еластаза.
* Цистеинови протеази , които използват цистеинов остатък в активното си място, за да атакуват пептидната връзка. Цистеиновите протеази включват папаин, катепсин В и каспаза-3.
* Аспаргинови протеази , които използват два остатъка от аспарагинова киселина в активното си място, за да атакуват пептидната връзка. Аспарагиновите протеази включват пепсин, катепсин D и ренин.
Протеазите също се класифицират според техните субстратни специфики. Някои протеази са силно специфични за определени последователности от аминокиселини, докато други са по-промискуитетни. Субстратната специфичност на протеазата се определя от структурата на нейния активен център.
Протеазите играят жизненоважна роля в много биологични процеси. При храносмилането протеазите разграждат протеините до по-малки пептиди и аминокиселини, които могат да бъдат усвоени от тялото. При коагулацията на кръвта протеазите активират факторите на кръвосъсирването, които водят до образуването на кръвен съсирек. При обработката на хормоните протеазите разцепват прохормоните в техните активни форми. При апоптозата протеазите разграждат структурните протеини на клетката, което води до клетъчна смърт.
Протеазите участват и в редица заболявания. Например, прекомерната активност на протеазите може да доведе до възпаление и разрушаване на тъканите. Протеазните инхибитори са лекарства, които могат да блокират активността на протеазите и се използват за лечение на различни заболявания, включително емфизем, артрит и рак.