Защо ензимът трипсин се дезактивира, когато се въведе в стомашния сок на стомаха?
1. Ниско рН:Стомашният сок в стомаха е силно кисел, с рН, вариращо от 1 до 2. Трипсинът има оптимален диапазон на рН между 7 и 9. Изключително ниското рН на стомашния сок денатурира трипсина, което го кара да губи своята структура и каталитична активност.
2. Наличие на пепсин:Стомахът отделя и друг ензим, наречен пепсин, който е отговорен за първоначалното разграждане на протеините в киселата среда на стомаха. Пепсинът функционира най-добре при ниско pH и може директно да разгради трипсина, като допълнително допринася за неговото дезактивиране.
3. Инактивиране от киселинни протеази:Стомашният сок съдържа различни киселинни протеази, като катепсин D и гастрицин, които могат директно да насочват и разцепват пептидните връзки в молекулата на трипсин, което води до нейното инактивиране.
4. Протеазни инхибитори:Стомахът също произвежда протеазни инхибитори, които са протеини, които специфично се свързват и инхибират активността на протеолитични ензими като трипсин. Тези инхибитори пречат на трипсина да изпълнява своите каталитични функции.
5. Висока концентрация на ензими:В панкреаса трипсинът се синтезира като неактивен прекурсор, наречен трипсиноген, за да се предотврати преждевременното му активиране в самия панкреас. Въпреки това, когато трипсиногенът навлезе в тънките черва, той се активира от друг ензим, наречен ентерокиназа. Обратно, високата концентрация на трипсин в стомашния сок може да доведе до автоактивиране на трипсиногена, което води до бързото му инактивиране поради киселинните условия и наличието на инхибитори.
Следователно комбинацията от ниско рН, наличието на пепсин и други киселинни протеази, протеазни инхибитори и високата концентрация на ензими в стомашния сок води до дезактивиране на трипсина при въвеждане в стомаха. Това гарантира, че трипсинът остава неактивен и не пречи на храносмилането на протеините в стомаха, което се извършва основно от пепсин.
