При хората ембрионалните и феталните форми на хемоглобина имат по-висок афинитет към кислорода от този при възрастни. Това се дължи на?
Гама глобиновите вериги в HbF имат по-висок присъщ афинитет към кислорода от бета глобиновите вериги, намерени в HbA. Тази разлика се дължи на няколко структурни вариации между гама и бета глобиновите вериги. Един ключов фактор е наличието на специфична аминокиселина, наречена серин, на позиция 143 в гама глобиновата верига. В HbA тази позиция е заета от хистидин. Сериновият остатък в HbF позволява образуването на допълнителна водородна връзка с кислорода, което допринася за повишения афинитет към кислорода.
Освен това, гама глобиновите вериги имат по-висока степен на кооперативност в сравнение с бета глобиновите вериги. Кооперативността се отнася до явлението, при което свързването на кислород към една субединица на молекула на хемоглобина улеснява свързването на кислород към другите субединици. По-високата кооперативност в HbF позволява по-стръмна крива на свързване на кислорода, което води до по-голямо увеличение на насищането с кислород при по-ниски концентрации на кислород.
По-високият кислороден афинитет на HbF е от решаващо значение за развитието на плода. Той гарантира, че плодът може ефективно да извлича кислород от кръвообращението на майката, където напрежението на кислорода е по-ниско в сравнение с това в белите дробове на възрастния. В резултат на това плодът може да получи достатъчно кислород за своите метаболитни нужди, въпреки по-ниската концентрация на кислород в маточната среда.
След раждането производството на HbF постепенно намалява, а производството на HbA се увеличава. Преходът от HbF към HbA обикновено завършва през първите няколко месеца от живота. Това превключване на видовете хемоглобин се регулира от различни фактори, включително промени в генната експресия, нивата на кислород и наличието на глобинови вериги.